一个研究小组通过创新地使用二硫键，成功地增强了羧基肽酶A (CPA)的热稳定性，这是一种在食品和制药工业中具有巨大潜力的关键酶。这一进展有望扩大该酶在高温条件下的应用，如降解赭曲霉毒素A (OTA)和减少食物中肽的苦味。
羧基肽酶A (CPA)具有水解有毒赭曲霉毒素A (OTA)为无毒化合物和去除食品加工中多肽苦味的能力，在食品和制药工业中得到广泛应用。然而，CPA天然的中温性限制了它在高温下的功能，限制了它在高温环境中的应用。
酶的热稳定性对于延长操作温度、提高效率和降低生产成本至关重要。以前提高酶热稳定性的努力已经表明，蛋白质工程，特别是引入二硫键，可以显著地稳定酶的工业用途。
这项研究发表在2024年6月25日的《食品创新与进步》杂志上，标志着酶工程的重大飞跃。
本研究采用合理的设计策略，通过引入二硫键来提高羧基肽酶a (CPA)的热稳定性。首先，利用表征蛋白质热运动的b因子分析和反映局部构象灵活性的RMSF值，确定了CPA的柔性区域。
通过对这些数据的综合分析，我们选择了CPA的10个高柔性区域作为二硫键固化的目标。DbD和MODIP程序预测了引入二硫键的潜在残基对，经过保守性分析，选择了两个突变体D93C/F96C和K153C/S251C。
利用SWISS-MODEL建立了突变体的同源性模型，并通过MD模拟评估了它们的构象稳定性。结果表明，两种突变体均表现出较低的RMSD值，表明与野生型(WT) CPA相比，热稳定性增强。
研究表明，突变体表现出更高的最佳操作温度-比野生型高10°C -并在65°C下保持更长时间的活性。此外，突变体的半失活温度(T5015)分别提高了8.5°C和11.4°C，进一步证明了其耐热性的提高。
D93C/F96C突变体表现出改善的酶活性和热稳定性，而K153C/S251C由于稳定性和催化效率之间的权衡而表现出轻微的活性降低。结构分析表明，二硫键的引入增加了α-螺旋的含量，表面电荷的重新分配有助于增强突变体的稳定性。
该研究的高级研究员梁志宏博士表示:“提高CPA的热稳定性为其在食品和制药行业的应用开辟了许多机会。通过引入二硫键，我们已经能够在不影响其催化活性的情况下显著提高CPA对高温的耐受性，这是工业过程的一个关键进步。”
这一突破通过引入二硫键来增强CPA的热稳定性，标志着酶工程的重大飞跃。该研究不仅提供了对CPA分子机制的深入了解，而且为其在工业应用中的广泛应用，特别是在高温环境中的应用奠定了基础。随着行业向更高效和可持续的过程发展，像CPA这样的耐热酶将成为创新的关键驱动力。
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希望本篇文章《研究增强了羧肽酶A的热稳定性，为其在工业中的广泛应用打下了基础》能对你有所帮助！
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